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B類清道夫受體1(SCARB1)|ELISA指標

發布時間: 2025-03-17  點擊次數: 911次

SR-BⅠ蛋白,也被稱為B類Ⅰ型清道夫受體(scavenger receptor class B type Ⅰ)或SCARB1,是一種重要的膜糖蛋白。

SR-BⅠ蛋白是一種82 kDa的膜糖蛋白。SR-BⅠ具有發夾環結構,兩個短的N端和C端跨膜結構域,兩個細胞質尾部和一個大的細胞外環。

全長人SR-BⅠ蛋白包含509個氨基酸,其中大胞外結構域(ECD)包含408個氨基酸,N端和C端跨膜結構域分別包含22個和23個氨基酸,N端和C端胞質結構域分別包含9個和44個氨基酸,ECD包含N-糖基化的多個位點,且ECD的6個保守的半胱氨酸殘基(C251、C280、C321、C323、C334和C384)也被證明參與了二聚體形成。

SR-BⅠ的調控機制

SR-BⅠ的表達受到多種因素的調控,包括轉錄因子、其他內源性因子、非編碼RNA及其輔助蛋白等。

轉錄因子:LXRα/β等轉錄因子可以調控SR-BⅠ的轉錄水平。LXRα/β通過與SR-BⅠ啟動子區域的特定序列結合,促進或抑制SR-BⅠ的轉錄。

其他內源性因子:ACTH等內源性因子也可以影響SR-BⅠ的表達。ACTH通過激活特定的信號通路,調節SR-BⅠ的轉錄和翻譯過程。

非編碼RNA:miR-24等microRNA可以通過與SR-BⅠ mRNA的3'非翻譯區結合,抑制SR-BⅠ的翻譯過程,從而下調其表達水平。

輔助蛋白:PDZK1等輔助蛋白可以與SR-BⅠ相互作用,影響其在細胞內的定位和穩定性。PDZK1通過與SR-BⅠ的C端結構域結合,將其錨定在質膜上,從而維持其正常功能。


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